To Model, or Not to Model? That is the Question

August 21, 2020

Für diesen Artikel exisitiert leider keine deutsche Übersetzung.

Crystallography has a problem. Some amino acid side chains in our structures simply can’t be seen in our maps (Fig. 1). Crystallographic maps represent many protein molecules in a crystal lattice, thousands of copies of the same molecule averaged over measurement time and unit cells. So, what happens with inherently flexible regions of our protein? The average of many different conformations leaves us with no map to guide us in modelling our side chain. So, what is the best way to deal with this as a model builder?

To Model, or Not to Model? That is the Question 1
Figure 1: The sequence tells us this amino acid is a lysine but there is clearly no density to support this side chain model.

A passionate discussion within the Task Force has resulted in the following options for dealing with this situation:

  1. Set the occupancy of the unresolved atoms to 0
  2. Leave the atoms at full occupancy and allow the B-factors to inflate
  3. Trim the side chains to what can be resolved by the density
  4. Mutate the residue to a Proline, set your computer on fire, and walk away laughing maniacally.

Just to be clear, option four should only be considered in the direst of circumstances. Please consider options one to three before resorting to proline and fire, and even then, only with a computer you own. With that said, what is the best option? Sadly, none are ideal solutions to the problem so let’s discuss. 

Option 1 can be misleading as the residue appears to be present in the model (Fig. 2), despite there being no experimental evidence for it, until you check the occupancy or load the corresponding map with your model which will tell you otherwise. An occupancy of zero also adds no useful information to the model and may even exclude atoms in this position, like opening the airlock and sending it flying out into the vacuum of space.To Model, or Not to Model? That is the Question 2

To Model, or Not to Model? That is the Question 3
Figure 2: Option 2, where side chain atoms with an occupancy of zero are marked in Coot by dots on the atoms

Option 2 is effectively the opposite of option 1, providing a full occupancy side chain in a sensible rotamer conformation and accept the resulting phase bias*. However, this can be equally misleading if the downstream user doesn’t check the B-factors of the sidechain, which will be very large, as they represent not only (smaller) displacement but (larger) disorder. In addition, allowing the B-factor to “explode” is not always an effective way to deal with this problem, as strong negative peaks can still be observed around the side chain in some cases. Another argument for maintaining an occupancy of 1 is that the protein sequence tells us a certain amino acid is present at a position, unless evidence of chemical clipping has been provided (mass spec, for example). Therefore, the atoms must be present in the protein so should be included in the model for the B-factors to deal with the physics of the situation. Options 1 and 2 both have the advantage of providing a complete set of atoms for downstream use in molecular modelling.

*During refinement our model will always bias the phase calculation which gives us our maps. Ideally, we would like out model to maximally affect the phases when we are confident our model is correct and minimally affect the phases when we are less confident. So, an occupancy of 1 (high confidence) where we observe no peaks in our map (low confidence) will lead to what we call phase bias. This can work both ways by underestimating the contribution of our model by setting the occupancy to 0 (option 1).

This brings us onto option 3: trimming down the side chain to what we can in the map (Fig. 3). The “make them work for it” option. If a downstream user is paying attention and realises that, for example, the side chain they are looking at is meant to be a lysine, despite the model only having atoms up to Cß, this should be the least misleading of all the options. The residue should not be mutated to, say, Alanine in this case, as that would mean you are wilfully misleading downstream users. Upon realising the atoms are missing, the downstream user can then model a (hopefully sensible) rotamer for their simulations if needed. The downside is that this approach does introduce some negative bias in favour of modelling bulk solvent into this area. Like I said, none of the options are ideal solutions.

To Model, or Not to Model? That is the Question 4
Figure 3: Lysine following a haircut.

So, following this discussion between Nick Pearce, Dale Tronrud, Gianluca Santoni, Andrea Thorn, and I, we recommend option 3 as the best of the available solutions. We believe that the end goal of a crystallographic experiment should be to build atoms justified by the experimental data, i.e. the map, and leave the prediction of unobservable atoms to downstream users. We (crystallographers) are not here to “make it easier for users to avoid thinking about it”. However, after publishing the first iteration of this article a number of crystallographers made the case for option 2 on twitter and a poll of those involved resulted in 53.8% in favour of option 2 (Figure 4), so the matter is still far from resolved.

To Model, or Not to Model? That is the Question 5
Figure 4: Twitter poll for options 1 to 4.

However, it’s nice to know that if we really can’t agree on the best method we can at least agree on not option 1, and there's always the fall back plan of option 4 and watch the PDB burn if we get desperate.

To Model, or Not to Model? That is the Question 6
Figure 5: Option 4. Sorry not sorry.

Corinna, der Corona-Kaktus

@
Corinna ist das Maskottchen der Task Force und hilft bei allen pflanzenbezogenen Aufgabenstellungen. Frühere Erfahrungen konnte sie schon im Baumarkt sammeln, und auch wenn sie manchmal etwas kratzbürstig sein kann, liebt sie es doch zu kuscheln und in der Sonne zu liegen
Mehr über diesen Autor

Helen Ginn

Senior Research Scientist @ Diamond Light Source, Oxfordshire, UK
Dr. Helen Ginn ist leitende Wissenschaftlerin am Diamond Light Source Institut in Großbritannien und Methodenentwicklerin für die Strukturbiologie. Derzeit arbeitet sie an der Darstellung von Proteineinheiten (Representation of Protein Entities, RoPE) für Strukturbiologen. Sie hat die Software Vagabond zur torsionswinkelgesteuerten Modellverfeinerung und cluster4x zur Gruppierung von Datensätzen entwickelt. Zu ihren Forschungsinteressen gehört auch die Kartierung […]
Mehr über diesen Autor

Nick Pearce

Assistant Professor @ SciLifeLab DDLS Fellow
Nicholas Pearce machte 2012 seinen Bachelor in Physik an der Universität Oxford und promovierte 2016 in Systems Approaches to Biomedical Sciences. Im Jahr 2017 zog er nach Utrecht in den Niederlanden, um mit Piet Gros zu arbeiten. Dort erhielt er ein EMBO-Langzeitstipendium und arbeitete an der Analyse von Unordnung in makromolekularen Strukturen. Anschließend erhielt er […]
Mehr über diesen Autor

Mathias Schmidt

Student der Molecular Life Sciences (M.Sc.) @ Universität Hamburg
Mathias macht momentan seinen Master in Molecular Life Sciences an der Universität Hamburg und ist seit März 2022 Hilfswissenschaftler in der Corona Structural Taskforce. Dort beschäftigt er sich mit der Frage nach dem Ursprung von SARS-CoV-2. Sein Forschungsschwerpunkt im Studium liegt auf der Entwicklung von synthetischen, molekularen Mechanismen zur Regulierung von Genen in pflanzlichen wie […]
Mehr über diesen Autor

David Briggs

Principal Laboratory Research Scientist @ Francis Crick Institute in London, UK
David Briggs ist Principal Laboratory Research Scientist im Labor für Signal- und Strukturbiologie am Francis Crick Institute in London, UK. Als ausgebildeter Kristallograph konzentriert sich seine Arbeit auf die biophysikalische und strukturelle Charakterisierung menschlicher extrazellulärer Proteine, die an der Synapse beteiligt sind und wichtige Auswirkungen auf psychiatrische und neurodegenerative Störungen haben. Er ist auch an […]
Mehr über diesen Autor

Lisa Schmidt

Webentwicklerin und Illustratorin @ Mullana
Lisa Schmidt ist freiberufliche Illustratorin und studierte Multimedia und Kommunikation (BA) in Ansbach, Deutschland. Ihre Arbeit konzentriert sich auf die Visualisierung von Wissenschaft und Technik. Sie ist als Mediengestalterin bei der Coronavirus Structural Task Force tätig, wo sie Webdesign, 3D-Rendering für wissenschaftliche Illustrationen und Öffentlichkeitsarbeit betreibt.
Mehr über diesen Autor

Philip Wehling

Student der Nanowissenschaften (M.Sc.) @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Philip begeistert sich schon lange für biologische Prozesse und verfügt über ein analytisches Weltverständnis. Nachdem er lange Zeit als Krankenpfleger in verschiedenen Bereichen gearbeitet hat, studierte er zunächst Mathematik und schließlich Nanowissenschaften. Im Rahmen einer Ringvorlesung zur Vorbereitung einer Bachelorarbeit kam er mit der Proteinkristallographie in Berührung und beginnt nun, sich als Mitglied des Thorn […]
Mehr über diesen Autor

Binisha Karki

Wissenschaftliche Mitarbeiterin @ BioNTech SE
Binisha ist als wissenschaftliche Mitarbeiterin bei BioNTech angestellt und arbeitet an der Entwicklung von Impfstoffen gegen COVID-19 sowie Krebsimmuntherapien. Sie beendete ihr Studium der Molekularbiologie an der Southeastern Louisiana University im Mai 2019. Anschließend arbeitete sie als Forschungstechnikerin im Chodera-Lab, wo sie biophysikalische Messungen an Modellen von Protein-Liganden-Systeme für computerchemische Benchmarks durchführte.
Mehr über diesen Autor

Hauke Hillen

Juniorprofessor an der Universitätsmedizin Göttingen & Gruppenleiter am MPI für Biophysikalische Chemie @ Universitätsmedizin Göttingen
Hauke ist Biochemiker und Strukturbiologe. Mit seinem Forschungsteam untersucht er mittels Röntgenkristallografie und Kryo-Elektronenmikroskopie die Struktur und Funktion von molekularen Maschinen, die für die Genexpression in eukaryotischen Zellen verantwortlich sind. Er interessiert sich dabei besonders dafür wie genetisches Material außerhalb des Zellkerns exprimiert wird, zum Beispiel in menschlichen Mitochondrien oder durch Viren im Zytoplasma.
Mehr über diesen Autor

AG Richardson

AG Richardson @ Duke University, Durham, North Carolina, USA
Das Langzeitziel der AG Richardson ist ein tieferes Verständnis der dreidimensionalen Strukturen von Proteinen und RNA zu erhalten, einschließlich ihrer Beschreibung, Einflussfaktoren, Faltung, Evolution und Regulation. Hierbei verwenden die Richardsons strukturelle Bioinformatik, makromolekulare Kristallographie, Molekülgrafik, Strukturanalyse und Methodenentwicklung, insbesondere bei der Verbesserung der Genauigkeit von molekularen Strukturen. Im Projekt arbeiten und bewerten sie die Geometrie […]
Mehr über diesen Autor

Holger Theymann

Agile-Leadership-Coach @ mehr-Freu.de GmbH
Holger hält Webseiten am Laufen. Er zaubert Daten aus wissenschaftlichen Datenbanken in hübsche Tabellen. Er hat außerdem ein Auge darauf, dass die Seiten schnell, sicher und zuverlässig ist. Seine Erfahrung als Software-Entwickler, Software-Architekt, Agiler Projektmanager und Coach halfen der Task Force, dass der ganze Prozess rund lief. Außerdem zeigt er den Mitgliedern der Task Force, […]
Mehr über diesen Autor

Ezika Joshua Onyeka

Public Health M.Sc. Student @ Hamburg University
Joshua arbeitet als studentische Hilfskraft im Thorn Lab. Er hat einen Bachelor-Abschluss in Public Health und ist derzeit an der Hochschule für Angewandte Wissenschaften Hamburg (HAW) für seinen MPH eingeschrieben. Er hat bei der Umsetzung einiger Impfprogramme geholfen, um die Impfrate zu verbessern und bei der Ausbildung von medizinischem Personal in Hinblick auf die Impfstrategie. […]
Mehr über diesen Autor

Florens Fischer

Student der Biologe (M.Sc.) @ Rudolf-Virchow-Zentrum, Universität Würzburg
Florens studiert Biologie (M.Sc.) und unterstützte als Hilfswissenschaftler die Task Force. Sein Fokus lag dabei in der Bioinformatik und er unterstützt die Arbeiten wie Automatisierung von Programmcode und Strukturierung von Big Data mit Hilfe von Machine Learning. Außerdem unterstützte er das Team in anderen Bereichen, wie zum Beispiel in der wissenschaftlichen Recherche.
Mehr über diesen Autor

Katharina Hoffmann

Studentin der Molekularbiologie (M.Sc.) @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Katharina hat im AK Thorn als Hiwi gearbeitet. Normalerweise studiert sie im Master Molekularbiologie an der Uni Hamburg. In ihrer durch Corona auf Eis gelegten Masterarbeit beschäftigt sie sich mit der Unterbrechung bakterieller Kommunikation. Seit dem Lockdown treibt sie sich in Datenbanken rum und analysiert Sequenzen. Sie hätte nie gedacht, so nah an die Strukturbiochemie […]
Mehr über diesen Autor

Nicole Dörfel

Mediengestalterin @
Nicole Dörfel sorgt dafür, dass wir und unsere Arbeit gut aussehen! Sie ist die Illustratorin, Mediengestalterin und künstlerische Seele der Task Force. Ihren Pinsel schwingt sie sowohl im Printbereich als auch digital – stets mit der Spezialisierung auf Mediendesign. Für die Task Force ist Nicky vor allem zuständig für Grafikdesign, sämtliche Werbematerialien (für die Öffentlichkeitsarbeit) […]
Mehr über diesen Autor

Pairoh Seeliger

Verwaltungsassistentin @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Pairoh Seeliger entlastet als die Assistentin der Task Force die Wissenschaftler. Sie kümmert sich um Medienanfragen, Sprachprobleme und logistische Aufgaben aller Art. Außerdem bewertet sie die Verständlichkeit und Sprache unserer deutschen Öffentlichkeitsarbeit. Sie bezeichnet sich selbst als "Mädchen für Alles mit Germanistikstudium und kaufmännischer Ausbildung. Spezialität: Pfefferminztee".
Mehr über diesen Autor

Oliver Kippes

Student der Biochemie (B.Sc.) @ Rudolf-Virchow-Zentrum, Universität Würzburg
Oliver studiert Biochemie und hat vor seinem Studium eine Ausbildung als Fachinformatiker absolviert. Mithilfe des kombinierten Wissens seines Studiums und seiner Ausbildung hilft er bei der Verwaltung der Strukturdatenbank, programmiert Anwendungen für diese und unterstützt das Team bei Literaturrecherchen. Die Strukturbiologie war für Oliver trotz seines Studiums ein noch neues Themenfeld, das er mit großer […]
Mehr über diesen Autor

Luise Kandler

Studentin der Biochemie (B.Sc.) @ Rudolf-Virchow Zentrum, Julius-Maximilians-Universität Würzburg
Luise studiert Biochemie und ist der Task Force während des ersten Corona-Lockdowns beigetreten. Ihre Bachelorarbeit mit Fokus auf Computer anwendung hat sie im AK Thorn geschrieben. In der Task Force nutzt sie ihr biochemisches Wissen für Literaturrecherchen und versucht, die besten Visualisierungen von Molekülen des Coronavirus zu finden. Nichtsdestotrotz lernt Luise nebenbei auch Python und […]
Mehr über diesen Autor

Ferdinand Kirsten

Student der Biochemie (B.Sc.) @ Rudolf-Virchow-Zentrum, Universität Würzburg
Ferdinand hat am AK Thorn seine Bachelorarbeit über Lösungsmittelaustausch und Interaktion in makromolekularen Kristallen angefertigt. Als Novize in der Welt der Kristallographie und der Strukturaufklärung hilft er, wo er kann, wobei sein Hauptaugenmerk auf Literatur- und Genom-Recherchen sowie der Strukturverfeinerung liegt. Auch wenn er sich eigentlich mehr als „Ich will aber was anfassen und im […]
Mehr über diesen Autor

Kristopher Nolte

Student der Biochemie (B.Sc.) @ Rudolf-Virchow Zentrum, Julius-Maximilians-Universität Würzburg
Kristopher trat dem AK Thorn im Rahmen seiner Bachelorarbeit bei. In dieser Arbeit hat er AUSPEX mit Hilfe maschinellen Lernens verfeinert. Da aber die Coronakrise unser aller Leben zum Stillstand gebracht hat, trägt er nun zur Task Force bei, indem er seine Kenntnisse der Bioinformatik und Programmierung nutzt, um alle Coronavirus-relevanten Daten aus der PDB […]
Mehr über diesen Autor

Toyin Akinselure

Studentin der Nanowissenschaften (M.Sc.) @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Toyin ist Mikrobiologin und derzeit Masterstudentin der Nanowissenschaften mit den Schwerpunkten Nanobiologie und Nanochemie. Sie interessiert sich für wissenschaftliche Forschung, insbesondere für Proteinchemie und Wirkstoffentwicklung. Im letzten Herbst und Winter hat sie ein Praktikum bei zwei Forschungsprojekten gemacht, eines in der Wirkstoffforschung und das andere in der Proteinstrukturaufklärung. Sie fand beide spannend und hofft, ihr […]
Mehr über diesen Autor

Erik Nebelung

Student der Nanowissenschaften (M.Sc.) @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Erik studiert Nanowissenschaften mit Fokus auf biochemischen Anwendungen und Methoden. Zwischen August 2020 und Januar 2021 führte er im iNano Institute in Aarhus sein Studium fort, inzwischen hat er – zurück in Hamburg – seine Masterarbeit begonnen. In seiner Bachelorarbeit kam er bereits in den Genuss, Proteine zu kristallisieren, was seine Faszination für Biomoleküle nur […]
Mehr über diesen Autor

Lea von Soosten

Studentin der Physik (M.Sc.) @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Lea studiert Physik im Master und interessiert sich für alles, was mit Biologie zu tun hat. Obwohl sie aus einem anderen Bereich kommt, ist sie dem Team beigetreten, um ihr Wissen über Biochemie zu erweitern und der Task Force mit Schwerpunkt auf Literaturrecherche zu helfen. Außerdem liebt sie es, zu zeichnen!
Mehr über diesen Autor

Sabrina Stäb

Studentin der Biotechnologie (M.Sc.) @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Sabrina studiert Biochemie und arbeitet als Hilfswissenschaftlerin im AK Thorn und in der CSTF. Durch ihre Bachelorarbeit zur „Kristallisation und Strukturlösung von qualitativ hochwertigen Strukturen für MAD-Experimente“ konnte sie reichlich Erfahrung im Bereich Kristallographie sammeln und bringt diese nun im Projekt ein. Wenn sie nicht gerade wegen COVID-19 daheim bleiben muss, verbringt sie ihre Freizeit […]
Mehr über diesen Autor

Alexander Matthew Payne

Doktorand der Chemischen Biologie @ Chodera Lab, Memorial Sloan Kettering Center for Cancer Research, New York, USA
Alex ist ein Doktorand, der verstehen möchte, wie sich Proteine bewegen. Er arbeitet seit kurzem in den Laboren von John Chodera und Richard Hite an einem Projekt zwischen Molekulardynamik und Cryo-EM. Sein Ziel ist es, Konformationsensembles aus Cryo-EM-Daten zu generieren und diese mithilfe von Massive Scale Molecular Dynamics über Folding@home zu simulieren. Er ist auch […]
Mehr über diesen Autor

Maximilian Edich

Doktorand der Bioinformatik @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Max hat seinen Master in Bioinformatik und Genomforschung in Bielefeld absolviert und ist 2021 als Doktorand der CSTF beigetreten. Sein Fokus lag bis dato auf dem molecular modeling und nun beschäftigt er sich mit der sogenannenten R-factor gap. Als Teilnehmer des iGEM Wettbewerbs konnte er bereits 2017 erleben, was es heißt Teil eines jungen und […]
Mehr über diesen Autor

Agnel Praveen Joseph

Computerwissenschaftler @ Science and Technology Facilities Council, UK
Dr. Agnel Praveen ist Methodenentwickler im CCP-EM Team des Science and Technology Facilities Councils des Vereinigten Königreichs (STFC UK). Sein Hauptaugenmerk liegt auf verschiedenen Herangehensweisen, um atomare Cryo-EM-Modelle und Rekonstruktionsdichten zu interpretieren und zu bewerten. Ebenso gehören computerbasierte Methoden zur Interpretation von Cryo-ET-Daten zu seinem Abeitsfeld. Zusammen mit fünf anderen Gruppen in Großbritannien arbeitet er […]
Mehr über diesen Autor

Dale Tronrud

Freier Wissenschaftler @
Dr. Dale Tronrud löst Proteinkristallstrukturen und entwickelt Methoden und Software zur Optimierung makromolekularer Modelle gegen Röntgendaten und chemisches Vorwissen. Seine Interessen umfassen Enzym-Inhibitor-Komplexe und Photosyntheseproteine, mit einem Schwerpunkt auf dem Fenna-Matthews-Olson Protein. Darüberhinaus ist er auch an der Validierung und Korrektur vieler PDB Modelle beteiligt gewesen. Bei all diesen Projekten ist es essenziell, die richtige […]
Mehr über diesen Autor

Sam Horrell

Beamline-Wissenschaftler @ Diamond Light Source, Oxfordshire, Großbritannien
Dr. Sam Horrell ist Struktubiologe in der Methodenentwicklung am Teilchenbeschleuniger Diamond Light Source, insbesondere Methoden, um die Funktion von Enzymen mit Strukturfilmen besser aufklären zu können. Im Projekt arbeitet sich Sam durch die deponierten SARS-CoV und SARS-CoV-2-Strukturen, um das bestmögliche Modell für zukünftige Arzneimittelentwicklung zu finden. Er kommuniziert gerne über seine und andere Wissenschaft und […]
Mehr über diesen Autor

Cameron Fyfe

Postdoc @ Micalis Institute, INRAE, Paris, France
Cameron ist ein Strukturbiologe, der sich bisher ausgiebig mit Proteinen aus Mikroorganismen beschäftigt hat. Er hat langjährige Erfahrung in der pharmazeutischen Industrie und der strukturbiologischen Forschung. In der Task Force möchte er seine Fähigkeiten zur Verbesserung bestehender Modelle für die Medikamentenentwicklung einsetzen. Derzeit forscht er am INRAE an radikalen SAM-Enzymen. Wenn er nicht im Labor […]
Mehr über diesen Autor

Tristan Croll

Postdoc @ Cambridge Institute for Medical Research, University of Cambridge
Dr. Tristan Croll ist Spezialist für die Modellierung atomarer Strukturen in schlecht aufgelösten kristallographischen und Kryo-EM-Dichtekarten und der Entwickler des Modellbauprogramms ISOLDE. Sein Hauptaugenmerk liegt auf der Korrektur der verschiedenen Fehler in der Molekülgeometrie oder bei inkorrekter Dichteinterpretation, die in schlecht aufgelösten Teilen der Dichte vorkommen, mit dem Ziel, den Modellbau bei 3 Angström auf […]
Mehr über diesen Autor

Gianluca Santoni

Forscher für Daten in der seriellen Kristallographie @ European Synchrotron Radiation Facility, Grenoble, Frankreich
Dr. Gianluca Santoni ist Experte für proteinkristallographische Datensammlung und -analyse. Nach seiner Doktorarbeit in strukturbasiertem Wirkstoffdesign hat er als Postdoc am Strahlrohr ID23-1 der European Synchrotron Radiation Facility (ESRF) gearbeitet und die SSX-Datenanalysesoftware ccCluster entwickelt. Mittlerweile interessiert er sich für die Optimierung von Messstrategien für die Datensammlung von mehreren Kristallen und ist außerdem der wissenschaftliche […]
Mehr über diesen Autor

Yunyun Gao

Postdoc im AUSPEX-Projekt @ Institut für Nanostruktur & Festkörperphysik, Universität Hamburg
Yunyun Gao ist Methodenentwickler für Analysestrategien für Biomolekül-Daten. Bevor er zur Thorn-Gruppe kam, arbeitete er an SAXS/WAXS von Polymeren und Proteinen. Er will Datenanalysen objektiver und zuverlässiger  machen. Yunyun erweitert zur Zeit die Funktionalität von AUSPEX. In der Coronavirus Structural Taskforce managt er die Datenbank und alles, was mit AUSPEX zu tun hat.
Mehr über diesen Autor

Johannes Kaub

Wissenschaftlicher Koordinator @ Institut für Nanostruktur & Festkörperphysik, Universität Hamburg
Johannes Kaub hat Chemie, Schwerpunkt Physikalische Festkörperchemie, an der RWTH Aachen studiert und war anschließend als wissenschaftlicher Mitarbeiter am Max-Planck-Institut für Struktur und Dynamik der Materie beschäftigt. Die Coronavirus Structural Task Force unterstützt er als wissenschaftlicher Koordinator mithilfe seiner organisatorischen Fähigkeiten und seiner Begabung fürs Lösen von Problemen. Neben der Wissenschaft gilt seine größte Leidenschaft […]
Mehr über diesen Autor

Andrea Thorn

Gruppenleiterin @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Dr. Andrea Thorn ist Spezialistin für die Strukturlösung mit kristallographischen Methoden und Kryo-Elektronenmikroskopie. Sie hat in der Vergangenheit zu Programmen wie SHELX, ANODE und (etwas) PHASER beigetragen. Ihre Arbeitsgruppe entwickelt die Diffraktionsdaten-Analysesoftware AUSPEX, ein neuronales Netzwerk zur Sekundärstrukturannotation in Kryo-EM Dichtekarten (Haruspex) und ermöglicht anderen Wissenschaftlern die Lösung schwieriger Strukturen. Andrea hat eine Leidenschaft für […]
Mehr über diesen Autor

Schreibe einen Kommentar

Deine E-Mail-Adresse wird nicht veröffentlicht. Erforderliche Felder sind mit * markiert

cross