Spike Glycoprotein: Corona’s Key for Invasion

August 21, 2020
Sabrina Stäb

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COVID-19 is caused by the new coronavirus SARS-CoV-2. This virus has a characteristic virus hull featuring surface proteins which are commonly called “spikes”. Protruding from the viral hull like “spikes of a crown”, they give the coronavirus its name (corona = crown).  These proteins make the first contact with human cells and are akin to keys that use a human receptor called “angiotensin-converting enzyme2” (ACE2) as a backdoor to gain access to and infect the cell.

SARS-COV2 Animated picture. Realistic surface and spike proteins with glycosylation. Image: Thomas Splettstoesser; www.scistyle.com
Fig. 1. SARS-COV2 Animated picture. Numerous spike proteins, coloured in green, protrude from the virus hull which is coloured in brown. Spikes enable the coronavirus to invade human epithelial cells. Image: Thomas Splettstoesser; www.scistyle.com

1. Fuction of ACE2

ACE2 is a membrane protein which is anchored in the human cell membrane of epithelial cells. This type of cells can be found on the surface of lung, intestine, heart and kidney tissue. As a type I membrane protein, its primary function is to take part in maturation of angiotensin, a peptide hormone which controls vasoconstriction and blood pressure. ACE2 can be compared to a lock which can be unlocked by the coronavirus spike protein. The virus can then enter the cell and hijack its functions to reproduce itself, thus causing the Covid-19 infection which poses a serious danger to humanity, especially for older people and people with pre-existing conditions. For this reason, one approach to combating SARS-CoV-2 is to target and inhibit the spike to prevent infection. In order to do so, knowledge of the structural features of the spike and its interaction processes with ACE2 are indispensable. (Further information about how macromolecular structures are visualized can be found on our homepage: https://insidecorona.blogs.uni-hamburg.de/visualizing-macromolecular-structures/)

2. Spike: Structure and Fusion Mechanism

Spike Glycoprotein: Corona’s Key for Invasion 1
Fig. 2. Image of a spike protein (green) protruding out of the viral envelope (brown). This image shows the structure of a spike protein divided into several subdomains. Each subdomain comprises a specific function necessary for binding and fusion. The transmembrane domain anchors the spike protein in the virus membrane.  Heptat repeat 1, 2 and the fusion peptide play key roles in mediation of the fusion process and with the RBD domain, the virus makes contact to human cells. Note that only “stumps” of carbohydrate chains are shown. Image: Thomas Splettstoesser; www.scistyle.com

The Spike protein has a trimeric shape comprising three identical monomeric structural elements. Each of these monomers can fold out akin to a modern car key with a fold-out key element with specific teeth on its surface. This fold-out key element is the so-called “receptor binding domain” (RBD). The spike can only interact with ACE2 when its RBD is in a folded-out position, exposing its teeth, or  “receptor binding motive” (RBM). As the name suggests, it comprises a motive of different amino acids which then can bind and unlock the ACE2 receptor. This key lock mechanism triggers a cascade of events initiating fusion with the host cell. First, protein scissors are recruited to the binding site. These scissors (furin & transmembrane serine protease 2) cleave the spike protein for subsequent activation. The active spike molecule then rearranges itself to form a long structural “hook” (formed of HR1/ HR2 and FP see Fig.2) that brings the epithelial cell and viral cell membrane into close proximity for fusion. Once the fusion is completed, the path for the virus is clear to transfer its genome encoded in ribonucleic acid (RNA) into the host cell. This successful transfer then enables the virus to multiply itself and finally spread from cell to cell, causeing Covid-19 in its wake.

Spike Glycoprotein: Corona’s Key for Invasion 2
Fig. 3. This image shows a spike protein in complex with the human ACE2 receptor. (PDB:6vsb/6lzg). Left: The structure of a spike protein coloured in orange in complex with the human ACE2 receptor coloured in light orange. The white box shows the interaction site which is shown enlarged in the image ion the right. Right: The interaction site between spike and ACE2. Spike's "receptor binding domain (RBD)" includes a "receptor binding motif (RBM)" whose amino acids interact with those of the human receptor through hydrophilic interactions. These amino acids are shown as sticks protruding from the RBM and ACE2. Image: Sabrina Stäb

3. Evading the Immune System with Carbohydrate Chains

The human immune system normally recognizes the surface proteins of foreign organisms such as viruses or bacteria and reacts with an immune response to combat them. Spike proteins are such surface proteins but because of structural peculiarities, the coronavirus evades both the innate and the adaptive human immune system. The secret of these structural peculiarities are the N-glycans. These are long carbohydrate chains which sit on spike’s surface.  Each spike comprises 66 N-glycans forming a protective shield around the protein. Hence the human immune system has problems recognizing spikes and identifying the coronavirus as an enemy.

Spike Glycoprotein: Corona’s Key for Invasion 3
Fig. 5. Ribbon diagrams of a spike trimer with N-glycans on its surface coloured in cyan (PDB: 6vxx). In Image a, the spike protein is shown sideways and in b, the trimer can be seen from above. Unfortunately, both X-ray crystallography and cryo-EM cannot resolve long carbohydrate chains, so the structures of the chains shown in Figure 4 contain a maximum of three sugar monomers, while in most cases, the carbohydrate chains are much longer, covering most of the contact surfaces of the upper spike protein. Image: Sabrina Stäb

The COVID 19 pandemic has a massive impact on our lives, our health and the global economy. Scientists around the world are trying to develop new drugs to combat the virus. Since the spike plays a critical role in the infection process, it is a prime target for drug development against the pandemic.  One drug approach to inhibit the interaction between spike and the ACE2 receptor is to cap the spike protein using antibodies. Antibodies are proteins, normally produced by the human immune system to fight viruses. The idea is to treat patients with antibodies that cap the RBD of spike, thus preventing interactions with ACE2. This would lead to a nonfunctional spike, blocking the coronavirus from entering the cell (The key would no longer fit the lock). Another approach includes the development of small molecules that target and inactivate the protein scissor transmembrane serine protease 2 (see chapter 2), as the spike’s functionality depends on its cleavage activity. Since the spike protein decorates the virus hull, it could even be part of a potential vaccine. For this reason,  the spike protein could also become the key in the molecular fight against COVID-19.

Corinna, der Corona-Kaktus

@
Corinna ist das Maskottchen der Task Force und hilft bei allen pflanzenbezogenen Aufgabenstellungen. Frühere Erfahrungen konnte sie schon im Baumarkt sammeln, und auch wenn sie manchmal etwas kratzbürstig sein kann, liebt sie es doch zu kuscheln und in der Sonne zu liegen
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Principal Laboratory Research Scientist @ Francis Crick Institute in London, UK
David Briggs ist Principal Laboratory Research Scientist im Labor für Signal- und Strukturbiologie am Francis Crick Institute in London, UK. Als ausgebildeter Kristallograph konzentriert sich seine Arbeit auf die biophysikalische und strukturelle Charakterisierung menschlicher extrazellulärer Proteine, die an der Synapse beteiligt sind und wichtige Auswirkungen auf psychiatrische und neurodegenerative Störungen haben. Er ist auch an […]
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Lisa Schmidt

Webentwicklerin und Illustratorin @ Mullana
Lisa Schmidt ist freiberufliche Illustratorin und studierte Multimedia und Kommunikation (BA) in Ansbach, Deutschland. Ihre Arbeit konzentriert sich auf die Visualisierung von Wissenschaft und Technik. Sie ist als Mediengestalterin bei der Coronavirus Structural Task Force tätig, wo sie Webdesign, 3D-Rendering für wissenschaftliche Illustrationen und Öffentlichkeitsarbeit betreibt.
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Binisha ist als wissenschaftliche Mitarbeiterin bei BioNTech angestellt und arbeitet an der Entwicklung von Impfstoffen gegen COVID-19 sowie Krebsimmuntherapien. Sie beendete ihr Studium der Molekularbiologie an der Southeastern Louisiana University im Mai 2019. Anschließend arbeitete sie als Forschungstechnikerin im Chodera-Lab, wo sie biophysikalische Messungen an Modellen von Protein-Liganden-Systeme für computerchemische Benchmarks durchführte.
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Hauke ist Biochemiker und Strukturbiologe. Mit seinem Forschungsteam untersucht er mittels Röntgenkristallografie und Kryo-Elektronenmikroskopie die Struktur und Funktion von molekularen Maschinen, die für die Genexpression in eukaryotischen Zellen verantwortlich sind. Er interessiert sich dabei besonders dafür wie genetisches Material außerhalb des Zellkerns exprimiert wird, zum Beispiel in menschlichen Mitochondrien oder durch Viren im Zytoplasma.
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Dr. Dale Tronrud löst Proteinkristallstrukturen und entwickelt Methoden und Software zur Optimierung makromolekularer Modelle gegen Röntgendaten und chemisches Vorwissen. Seine Interessen umfassen Enzym-Inhibitor-Komplexe und Photosyntheseproteine, mit einem Schwerpunkt auf dem Fenna-Matthews-Olson Protein. Darüberhinaus ist er auch an der Validierung und Korrektur vieler PDB Modelle beteiligt gewesen. Bei all diesen Projekten ist es essenziell, die richtige […]
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Dr. Sam Horrell ist Struktubiologe in der Methodenentwicklung am Teilchenbeschleuniger Diamond Light Source, insbesondere Methoden, um die Funktion von Enzymen mit Strukturfilmen besser aufklären zu können. Im Projekt arbeitet sich Sam durch die deponierten SARS-CoV und SARS-CoV-2-Strukturen, um das bestmögliche Modell für zukünftige Arzneimittelentwicklung zu finden. Er kommuniziert gerne über seine und andere Wissenschaft und […]
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Postdoc @ Micalis Institute, INRAE, Paris, France
Cameron ist ein Strukturbiologe, der sich bisher ausgiebig mit Proteinen aus Mikroorganismen beschäftigt hat. Er hat langjährige Erfahrung in der pharmazeutischen Industrie und der strukturbiologischen Forschung. In der Task Force möchte er seine Fähigkeiten zur Verbesserung bestehender Modelle für die Medikamentenentwicklung einsetzen. Derzeit forscht er am INRAE an radikalen SAM-Enzymen. Wenn er nicht im Labor […]
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Dr. Tristan Croll ist Spezialist für die Modellierung atomarer Strukturen in schlecht aufgelösten kristallographischen und Kryo-EM-Dichtekarten und der Entwickler des Modellbauprogramms ISOLDE. Sein Hauptaugenmerk liegt auf der Korrektur der verschiedenen Fehler in der Molekülgeometrie oder bei inkorrekter Dichteinterpretation, die in schlecht aufgelösten Teilen der Dichte vorkommen, mit dem Ziel, den Modellbau bei 3 Angström auf […]
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Dr. Gianluca Santoni ist Experte für proteinkristallographische Datensammlung und -analyse. Nach seiner Doktorarbeit in strukturbasiertem Wirkstoffdesign hat er als Postdoc am Strahlrohr ID23-1 der European Synchrotron Radiation Facility (ESRF) gearbeitet und die SSX-Datenanalysesoftware ccCluster entwickelt. Mittlerweile interessiert er sich für die Optimierung von Messstrategien für die Datensammlung von mehreren Kristallen und ist außerdem der wissenschaftliche […]
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Postdoc im AUSPEX-Projekt @ Institut für Nanostruktur & Festkörperphysik, Universität Hamburg
Yunyun Gao ist Methodenentwickler für Analysestrategien für Biomolekül-Daten. Bevor er zur Thorn-Gruppe kam, arbeitete er an SAXS/WAXS von Polymeren und Proteinen. Er will Datenanalysen objektiver und zuverlässiger  machen. Yunyun erweitert zur Zeit die Funktionalität von AUSPEX. In der Coronavirus Structural Taskforce managt er die Datenbank und alles, was mit AUSPEX zu tun hat.
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Johannes Kaub

Wissenschaftlicher Koordinator @ Institut für Nanostruktur & Festkörperphysik, Universität Hamburg
Johannes Kaub hat Chemie, Schwerpunkt Physikalische Festkörperchemie, an der RWTH Aachen studiert und war anschließend als wissenschaftlicher Mitarbeiter am Max-Planck-Institut für Struktur und Dynamik der Materie beschäftigt. Die Coronavirus Structural Task Force unterstützt er als wissenschaftlicher Koordinator mithilfe seiner organisatorischen Fähigkeiten und seiner Begabung fürs Lösen von Problemen. Neben der Wissenschaft gilt seine größte Leidenschaft […]
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Andrea Thorn

Gruppenleiterin @ Institut für Nanostruktur und Festkörperphysik, Universität Hamburg
Dr. Andrea Thorn ist Spezialistin für die Strukturlösung mit kristallographischen Methoden und Kryo-Elektronenmikroskopie. Sie hat in der Vergangenheit zu Programmen wie SHELX, ANODE und (etwas) PHASER beigetragen. Ihre Arbeitsgruppe entwickelt die Diffraktionsdaten-Analysesoftware AUSPEX, ein neuronales Netzwerk zur Sekundärstrukturannotation in Kryo-EM Dichtekarten (Haruspex) und ermöglicht anderen Wissenschaftlern die Lösung schwieriger Strukturen. Andrea hat eine Leidenschaft für […]
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